Studi Interaksi Antarmolekul H2O

1.1 Sifat-Sifat Molekul H₂O

Molekul H₂O mempunyai berat molekul 18 g/mol, titik leleh air 0 ^oC (1 atm), dan titik didih air 100 ^oC (1 atm). Molekul H₂O adalah unit penyusun air yang banyak digunakan dalam kehidupan sehari-hari. Salah satu kegunaan air adalah sebagai pelarut. Sifat-sifat kimia dan fisika air serta kegunaannya, misalnya sebagai pelarut, ditentukan oleh sifat-sifat interaksi antarmolekul antara molekul H₂O dan H₂O. Sifat-sifat air yang dihasilkan akibat terjadinya interaksi antarmolekul H₂O dan H₂O ditentukan oleh sifat-sifat molekul penyusunnya yaitu H₂O itu sendiri

Sifat-sifat molekul H₂O dapat diprediksi melalui geometrinya yang dapat ditentukan dengan metode komputasi. Geometri yang diperlukan adalah geometri optimasi dengan energi paling rendah. Perhitungan optimasi geometri untuk molekul tunggal air dengan Software GAMESS diawali dengan penyusunan perintah GAMESS dan Matrik Z molekul yang disebut dengan file input.File input optimasi geometri molekul H₂O adalah sebagai berikut:

Uraian file input di atas dapat dilihat pada lampiran A. Bagian file input yang penting pada proses perhitungan adalah A dan B, sedangkan H₂O_opt adalah judul atau diganti dengan spasi (sama dengan pada Gaussian).

Seperti telah disebutkan di atas bahwa hasil perhitungan optimasi geometri molekul H₂O adalah parameter sifat-sifat molekul H₂O meliputi panjang ikatan O-H, sudut ikatan HOH dan energi molekul H₂O dengan harga masing-masing adalah 0,943 Å; 105,97^o; dan -76,024 Hartree, tabel 1.1. Gambar 1.3 adalah bentuk geometri molekul tunggal H₂O hasil optimasi.

Gambar 1.3 Geometri optimasi molekul tunggal H₂O perhitungan ab initio HF/6-31(d,p) (Siahaan dan Rahmani, 2010)

Panjang ikatan O₁-H₂ dan O₁-H₃ adalah 0,9431 A^o . Muatan parsial O adalah -0,6707 dan H adalah +0,3353. Molekul H₂O adalah bengkok dan polar. Kepolaran molekul H₂O hasil perhitungan adalah 2,148 D.

Tabel 1.1 Parameter sifat molekul tunggal H₂O perhitungan ab initio HF/6-31(d,p) (Siahaan dan Rahmani, 2010)

Panjang ikatan/Å	Sudut ikatan/o	Energi/Hartree	μ/Debye
O1-H2 = 0,9431 O1-H3 = 0,9431	105,97	-76,0236 (-199,60.103kJ/mol)	2,148 1,85*

*)Atkin and De Paula, 2006

Pada mata pelajaran kimia di SMA dan matakuliah Kimia Dasar di Perguruan Tinggi hanya menyebutkan bahwa geometri molekul H₂O adalah berbentuk V dan mempunyai momen dipol μ≠0. Konsep momen ikatan, keelektronegatipan, hibridisasi, dan teori VSEPR (Valence Shell Electron Pair Repulsion) hanya dapat menjelaskan secara kualitatif untuk molekul sederhana, tetapi metode komputasi adalah kuantitatif dan mampu memprediksi sifat-sifat molekul kompleks.

1.2 Sifat-Sifat Interaksi Antarmolekul H₂O…H₂O

Pada sub bab 1.2 telah diperoleh sifat-sifat molekul H₂O. Sub bab 1.3 akan menjelaskan sifat-sifat interaksi antarmolekul H₂O.File input untuk memprediksi sifat-sifat interaksi antarmolekul H₂O…H₂O hanya berbeda pada matrik Z dibandingkan dengan file input optimasi geometri molekul H₂O.

$CONTRL SCFTYP=UHF RUNTYP=OPTIMIZE COORD=ZMT NZVAR=0 $END $BASIS GBASIS=N21 NGAUSS=3 NDFUNC=1 NPFUNC=1 $END $STATPT NSTEP=100 HSSEND=.TRUE. $END $DATA dimer_H2O_opt C1 o h 1 0.9430587 h 1 0.9430587 2 105.9691961 h 1 1.1 3 90. 2 90. o 4 0.9 1 150. 3 90. h 5 0.9 4 105.9 1 -90. $END

Bentuk geometri optimasi asosiasi molekul dimer H2O…H2O adalah:

Gambar 1.4 Geometri optimasi asosiasi molekul dimer H₂O…H₂O perhitungan ab initio HF/6-31(d,p) (Siahaan dan Rahmani, 2010)

Tabel 1.2 Parameter sifat interaksi asosiasi molekul dimer H₂O…H₂O perhitungan ab initio HF/6-31(d,p) (Siahaan dan Rahmani, 2010)

Panjang ikatan/Å	Sudut ikatan/o	Dihedral/o	Energi/ Hartree
O1-H2 = 0,9413 O1-H3 = 0,9413 O1….H4 = 1,8832 O5-H4 = 0,9464 O5-H6 = 0,9406	< H2O1H3 = 106,72 < H4O1H3= 107,85 < O5H4O1 = 175,20 < H6O5H4 = 105,84	D(H4O1H3H2) = 115,75 D(O5H4O1H3) = -57,53 D(H6O5H4O1)= -180,00	-152,0560 (-399,2.103kJ/mol)

Teori ikatan hibridisasi dapat menjelaskan ikatan kovalen tetapi tidak dapat menjelaskan sifat-sifat ikatan non-kovalen atau interaksi antarmolekul. Persamaan kuantum ikatan non-kovalen yang dihitung dengan metode komputasi dapat memprediksi sifat-sifat interaksi antarmolekul, tabel 1.2.

Interaksi antarmolekul antara H₂O dan H₂O dapat terjadi pada berbagai konfigurasi. Berdasarkan sifat-sifat molekul tunggal H₂O, gambar 1.3, dapat diduga bahwa hanya ada satu konfigurasi yang paling stabil. Hasil perhitungan menunjukkan bahwa konfigurasi paling stabil adalah seperti terlihat pada gambar 1.4. Pada gambar 1.4 dapat dilihat bahwa jarak interaksi paling dekat antara molekul H₂O dengan molekul H₂0 adalah 1,8832 A^o yang terjadi melalui atom O₁ dan H₄.

Sebelum interaksi, muatan parsial H dan O masing-masing adalah +0,3353 dan -0,6707, sedangkan setelah interaksi menjadi +0,2588 dan -0,4544 pada molekul H₂O I dan +0,2422/+0,2188 dan -0,5242 pada molekul H₂O II Apa artinya? Molekul tunggal H₂O lebih mudah berikatan dengan kation atau anion karena mempunyai muatan parsial H dan O masing-masing lebih positip dan negatip dibandingkan dengan setelah membentuk asosiasi H₂O…H₂O. Sebaliknya, adanya asosiasi H₂O…H₂O meningkatkan kelarutan molekul-molekul yang mempunyai dipol. Perubahan muatan parsial atom setelah berinteraksi adalah prinsip dasar fungsi zat sebagai katalis.

Energi asosiasi molekul dimer H₂O…H₂O sebagai fungsi jarak interaksi dapat dihitung dengan file input berikut:

$CONTRL SCFTYP=UHF RUNTYP=SURFACE COORD=ZMT NZVAR=0 $END $SURF ivec1(1)=1,4 igrp1(1)=4,5,6 disp1=0.05 ndisp1=50 orig1=-0.5 $END $BASIS GBASIS=N31 NGAUSS=6 NDFUNC=1 NPFUNC=1 $END $DATA Energi_interaksi_H2O…H2O C1 O H 1 0.94131 H 1 0.94130 2 106.7233 H 1 1.88317 3 107.8525 2 115.7528 O 4 0.94639 1 175.1972 3 -57.5265 H 5 0.94063 4 105.8394 1 -180.0000 $END

Gambar 1.5 adalah grafik perubahan energi interaksi sebagai fungsi jarak interaksi. Energi potensial interaksi A…B sebagai fungsi jarak R dihitung dengan rumus umum berikut:

 1.1

Energi potensial interaksi H₂O…H₂O dihitung dengan persamaan:

 1.2

Energi molekul H₂O hasil optimasi, E_H2O = -76,0236 Hartree, tabel 1.1, sedangkan energi optimasi asosiasi H₂O…H₂O adalah 152,0560 Hartree dengan jrak interaksi sebesar 2,083 A^o. Menurut persamaan 1.2, energi interaksi adalah sebesar -0,0088 Hartree atau -23,098 kJ/mol (3-21G**) atau -23,183(6-31G**).

Energi ini adalah energi terendah dari berbagai kemungkinan konfigurasi interaksi H₂O…H₂O. Konfigurasi interaksi dengan energi terendah ini adalah seperti terlihat pada 1.4. Bila energi dihitung sebagai variasi jarak interaksi, energi interaksi akan makin kecil pada jarak interaksi lebih besar atau lebih kecil dari R= 2,083 A^o. Grafik hubungan energi interaksi dimer H₂O…H₂O dengan jarak interaksi disebut grafik energi potensial interaksi, gambar 1.5.

Gambar 1.5 Grafik energi potensial interaksi asosiasi molekul H₂O…H₂O perhitungan ab initio HF/6-31(d,p) (Siahaan dan Rahmani, 2010)

Grafik energi interaksi dapat menjelaskan kestabilan asosiasi H₂O…H₂O yang terbentuk antara molekul H₂O dengan H₂O. Kestabilan asosiasi adalah salah satu faktor yang menentukan besarnya titik leleh dan titik didih suatu zat. Berdasarkan hasil eksperimen telah diketahui bahwa titik didih air lebih besar dari etanol. Melihat hasil perhitungan energi interaksi pada dimer H₂O…H₂O dapat diprediksi bahwa energi interaksi antara etanol…etanol dan eter…eter akan lebih kecil dibandingkan dengan energi interaksi H₂O…H₂O, lihat bab 2. Grafik energi potensial interaksi gambar 1.5 dapat dijelaskan dengan potensial interaksivan der waals, Lennard-Jones, dan Mie.

http://imc.kimia.undip.ac.id/bab-i-studi-interaksi-antarmolekul-h2o%E2%80%A6h2o/#more-429

KIMIA KOMPUTASI

 Perkembangan ilmu pengetahuan dan teknologi mengakibatkan terciptanya banyak kemudahan-kemudahan dalam menjalankan berbagai aktivitas. bekerja, belajar, berkomunikasi, dan lain-lain tidak lepas dari berbagai kemudahan teknologi yang ada saat ini. 

Salah satu ilmu yang menunjang terciptanya teknologi baru yaitu bidang teknologi informasi. Banyak cabang ilmu lain yang mempunya keterkaitan terhadap ilmu ini. Ilmu-ilmu seperti Ilmu Pengetahuan Alam (fisika, kimia, biologi), Matematika, maupun Ilmu Pengetahuan Sosial mempunyai keterkaitan yang istimewa terhadap ilmu teknologi informasi.

Salah satu contohnya yaitu "Kimia Komputasi". Kimia komputasi adalah cabang kimia yang menggunakan hasil kimia teori yang diterjemahkan ke dalam program komputer untuk menghitung sifat-sifat molekul dan perubahannya maupun melakukan simulasi terhadap sistem-sistem besar (makromolekul seperti protein atau sistem banyak molekul seperti gas, cairan, padatan, dan kristal cair), dan menerapkan program tersebut pada sistem kimia nyata. Contoh sifat-sifat molekul yang dihitung antara lain struktur (yaitu letak atom-atom penyusunnya), energi dan selisih energi, muatan, momen dipol, kereaktifan, frekuensi getaran dan besaran spektroskopi lainnya. Simulasi terhadap makromolekul (seperti protein dan asam nukleat) dan sistem besar bisa mencakup kajian konformasi molekul dan perubahannya (mis. proses denaturasi protein), perubahan fasa, serta peramalan sifat-sifat makroskopik (seperti kalor jenis) berdasarkan perilaku di tingkat atom dan molekul. Istilah kimia komputasi kadang-kadang digunakan juga untuk bidang-bidang tumpang-tindah antara ilmu komputer dan kimia.

Banyak software yang mendukung cabang ilmu kimia, namun software digunakan saat ini didominasi oleh software yang diopersikan pada OS Linux dari pada OS Windows. Hal itu terjadi karena OS Linux menyediakan software-software tersebut secara gratis (open source). Bila dibandingkan software-software yang dioperasikan pada OS Windows yang memiliki harga yang mahal dan tidak terjangkau bagi praktisi kimia. Software tersebut diantaranya, Hyperchem, Chem Office, Moe, Pentacle, EASEUS, Chemsket,

 Banyak manfaat yang ditimbulkan oleh cabang ilmu kimia ini, selain mengubah cara pembelajaran ilmu kimia dari konvensional menjadi modern bagi pelajar, kimia komputasi ini juga sangat bermanfaat bagi peneliti-peneliti yang sedang melakukan tentang penemuan unsur baru maupun kajian komputasi yang dilakukan untuk menemukan titik awal untuk sintesis dalam laboratorium, untuk menjelajahi mekanisme reaksi dan menjelaskan pengamatan pada reaksi di laboratorium, serta untuk memahami sifat dan perubahan pada sistem makroskopis melalui simulasi yang berlandaskan hukum-hukum interaksi yang ada dalam sistem.

Demi tercapainya pemahaman ilmu kimia secara sempurna, cabang ilmu kimia yaitu kimia komputasi merupakan hal yang penting untuk ditelusuri.

MEMBANGUN DAN MENGATUR TAMPILAN POLIPEPTIDA PADA HYPERCHEM

Membuat Lembaran Beta

Langkah awal dalam membangun polipeptida ialah penetapan konformasi sekunder. Klik kiri Databases-Amino Acid untuk membuka kotak dialog Amino Acids (gambar 42).

Gambar 42

Pilihlah Beta Sheet yang secara otomatis mengatur sudut φ dan ψ sebesar 180⁰. Kedua sudut ini berturut-turut merupakan sudut torsi untuk C-N-C_a-C dan untuk N-C_a-C-N pada tulang punggung polipeptida. Kemudian aturlah sudut ω, yaitu sudut torsi untuk ikatan peptida O=C-N-H, ke 180^o  sehingga dihasilkan ikatan peptida trans yang lazim ditemui pada polipeptida.

Langkah kedua ialah pemilihan residu-residu asam amino. Pemilihan dilakukan mulai dari ujung -N berturut-turut ke ujung –C,  misalnya Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg. Saat Pro dipilih, Hyperchem menimbulkan bunyi beep, yang berarti bahwa konformasi yang dikehendaki tidak dapat digunakan. Prolin hanya dapat mengadopsi sudut φ dan ψ tertentu yang bukan konformasi alfa heliks atau lembaran beta. Karena itu, saat membangun polipeptida, Hyperchem akan memaksa sudut residu-residu Pro ke nilai yang diperbolehkan.

Kotak dialog Amino Acids bersifat ‘persisten’, artinya ia tetap terbuka selama anda merangkaikan residu-residu asam amino menjadi polipeptida. Setelah polipeptida selesai anda bangun, tutuplah kotak dialog itu dan polipeptida akan muncul pada ruang kerja. Agar tampak lebih sederhana, hilangkan semua lambang unsur dengan mengklik kiri Display-Labels-None-OK. Geser dan putar peptida yang anda buat sampai tampai seperti gambar 43.

Gambar 43

Membuat Zwiterion

Peptida yang anda buat memiliki residu telanjang pada setiap ujungnya, yaitu NH- pada ujung –N dan –CO pada ujung –C. untuk mengubahnya menjadi bentuk zwiterionik, klik kiri Databases-Make Zwiterion, maka terbentuk –NH₃ pada ujung –N dan –CO₂ pada ujung –C (gambar 44).

Gambar 44

Mutagenesis Terarah

Dengan mensubstitusi residu asam amino tertentu pada suatu tapak penting dari rantai polipeptida, struktur dan sifat-sifat protein dapat diubah, yang lebih lanjut mengubah fungsi-nya. Peristiwa ini disebut mutagenensis terarah (site-spesific-mutagenesis), yang berperan penting dalam rekayasa protein. Untuk memudahkan melihat residu yang akan anda substitusi, klik kiri Display-Labels-Name+seq (pada Residues)-OK, maka ruang kerja akan muncul tampilan seperti gambar 45.

Gambar 45

Misalkan anda hendak mengganti residu kelima dari fenilalanin menjadi threonin. Pertama-tama anda klik kiri Select-Residues, lalu Selection tool. Pilihlah residu PHE 5 sehingga ditandai dengan highlight. Bersamaan dengan itu, item mutate pada menu Databases menjadi aktif (gambar 46).

Gambar 46

Klik kiri item itu untuk membuk kotak dialog Mutate (gambar 47), lalu pilih residu pengganti, yaitu Thr, dan klik kiri OK, maka residu PHE 5 disubstitusi oleh THR 5 (gambar 48). Simpanalah polipeptida tersebut dalam arsip polipeptida 1.hin pada direktori Latihan.

Gambar 47

Gambar 48

Membuat Alfa Heliks

Selain lembaran beta, protein juga dapat memiliki konformasi sekunder alfa heliks yang memiliki sudut φ dan ψ berturut-turut sebesar -58^o dan -47^o. untuk membuatnya, pada kotak dialog Amino Acids, pilihlah Alpha Helix, lalu aturlah sudut ω ke 180^o (ikatan peptida trans). Setelah itu, secara berurutan, pilihlah residu-residu asam amino penyusun polipeptida, misalnya klik kiri residu Phe sebanyak 6 kali. Tutup kotak dialog, maka diperoleh tampilan seperti pada gambar 49. Hilangkan atom hidrogen dengan menonaktifkan item Show Hydrogens pada menu Display, dan juga label atom, dari struktur polipeptida.

Gambar 49

Memberi Label pada Ujung-N dan Ujung-C

Agar diperoleh visualisasi yang lebih baik dari ujung-N dan ujung-C, anda dapat memberi label padanya. Mula-mula klik kiri Select-Atoms dan pastikan bahwa item Multiple Selections aktif, lalu klik kiri Selection tool. Pilihlah atom nitrogen dari ujung-N pada sisi kiri polipeptida (gambar 50), dilanjutkan dengan atom karbon dari ujung-C pada sisi kanan polipeptida (gambar 51). (untuk memandu anda mencari kedua atom tersebut, anda dapat memberi label nama residu pada poliipeptida).

Gambar 50

Gambar 51

Setelah itu, klik kiri Display-Labels-Symbol-OK, maka atom nitrogen pada ujung –N dan atom oksigen pada ujung –C akan diberi label seperti pada Gambar 52.

Gambar 52

Visualisasi Hanya Tulang-Punggung

            Untuk menyelidiki sifat alfa heliks, visualisasi tulang-punggung saja akan membantu. Mula-mula pilihlah tulang-punggung itu dengan dua alternatif berikut. Cara pertama ialah seret kiri kursor Selection Tool dari atom C pada ujung –C ke atom N pada ujung –N, sehingga kedua atom itu dihubungkan oleh sebua garis (Gambar 53), lalu lepaskan mouse. Cara kedua ialah dengan mengklik kiri Select-Select Backbone. Kedua cara tersebut memberikan hasil yang sama, yang ditampilkan pada Gambar 54. Tulang-punggung terpilih ini dapat Anda warnai dengan salah satu warna yang tersedia pada kotak dialog Selection Color, yang dibuka dengan mengklik kiri Display-Color.

Gambar 53

Gambar 54

            Setelah tulang-punggung terpilih, Anda klik kiri Display-Show Selection Only, maka hanya tulang-punggung dan labelnya yang ditampilkan, sedangkan rantai-rantai samping dihilangkan. Geser dan putar tulang-punggung itu sehingga Anda seolah-olah melihatnya dari atas, untuk memperlihatkan struktur alfa heliks (Gambar 55).

Gambar 55

Mengkomplemenkan Suatu Pilihan (Visualisasi Hanya Rantai-rantai Samping)

            Jika tulang-punggung dapat dengan mudah Anda pilih secara langsung, tidak demikian halnya dengan rantai-rantai samping. Akan tetapi, Anda dapat menggunakan cara tidak langsung sebagai berikut. Pertama-tama, klik kiri Display-Show All untuk menampilkan kembali rantai-rantai samping (Gambar 56).

Gambar 56

Kemudian klik kiri Select-Complement Selection, maka bagian yang semula terpilih menjadi tidak terpilih, dan sebaliknya yang tidak terpilih menjadi terpilih (Gambar 57).

Gambar 57

Sesudah itu Anda klik kiri Display-Show Selection Only, maka hanya tulang-punggung yang tidak ditampilkan.

Gambar 58

Pemilihan dalam Daerah Persegi Panjang atau Lingkaran

Tampilkan kembali tulang punggung beserta aom-atom hidrogennya dengan meng-klik kiri Display-Show All, lalu Display-Show Hydrogens. Pastikan bahwa item Select Sphere pada menu Select tidak aktif. Seret kiri-kanan kursor Selection Tool dari sudut kiri-atas ke kanan-bawah, untuk memilih daerah pemilihan berbentuk persegi panjang (gambar 59). Prosedur serupa dengan yang Anda pelajari di BAB II.

Gambar 59

Lepaskan mouse, maka semua atom dan ikatan dalam daerah itu ditandai dengan highlight.

            Untuk membuat daerah pemilihan berbentuk lingkaran, terlebih dahulu Anda batalkan pilihan sebelumnya dengan kilik kanan pada daerah kosong dalam ruang kerja, lalu klik kiri Select-Select Sphere. Tempatkan kursor misalnya di atas atom nitrogen pada ujung-N (gambar 60). Seret kiri-kanan menjauhi atom itu sehingga terbentuk daerah pemilihan berbentuk lingkaran yang berpusat pada atom N dengan jejari tertera pada status line. Teruskan sampai jejarinya kira-kira 5,0 Ε (gambar 61).

Gambar 60

Gambar 61

Lepaskan mouse, maka semua atom dan ikatan ikatan di daerah itu ditandai dengan highlight.

Menamai Suatu Pilihan

            Sering kali berguna jika Anda menamai suatu pilihan sedemikian rupa sehingga Anda dapat menampilkan kembali dengan mudah kelak. Sebagai contoh, coba Anda namai daerah pemilihan berbentuk lingkaran tadi. Caranya, klik kiri Select-Name Selection. Pada kotak dialog Name Selectiion (gambar 62), pilih Other dan ketik nama daerah, misalnya 'sphere', lalu klik OK, maka HyperChem akan menyimpan semua atom dan ikatan yang ditandai dalam suatu pilihan yang dinamai 'sphere'.

Gambar 62

Sekarang, batalkan pilihan tadi dengan kilk kanan daerah kosong pada ruang kerja. Kemudian Anda klik kiri Select-Select, maka akan muncul kotak dialog select (gambar 63).

Gambar 63

Klik kiri By name, lalu pilihlah 'sphere' dari daftar Names, dan klik kiri OK. Pilihan yang telah dibatalkan itu dipilih kembali.

Memilih sebuah Cincin atau Sebuah Rantai Samping

            Anda juga dapat memilih hanya sebuah cincin atau sebuah rantai samping. Batalkan pilihan sebelumnya, lalu klik kiri dua kali dengan kursor Selection tool pada ikatan manapun dari salah satu cincin fenil untuk memilih cincin tersebut (Gambar 64).

Batalkan pilihan atas cincin itu,lalu arahkan kursor Selection tool pada ikatan antara atom C_α dan rantai samping,dan klik kiri dua kali lebih dekat pada rantai samping untuk memilih rantai samping itu (Gambar 65). (Jika klik kiri dua kali dilakukan lebih dekat pada atom C_α, maka justru hanya rantai samping itu yang tidak Anda pilih.) Simpanlah polipeptida yang Anda buat dalam arsip polipeptida 2.hin pada direktori Latihan.

Membuka Arsip PDB Brookhaven

            Selain membangun polipeptida baru, Anda juga dapat memanfaatkan struktur polipeptida dari Brookhaven Protein Data Bank (PDB Brookhaven), yang sudah disediakan oleh Hyperchem.

1.      Klik kiri File-Open, untuk membuka kotak dialog Open File.

2.      Pada kotak Files of type: cari Brookhaven PDB (*.ENT) dan klik kiri, lalu pada kotak Look in: cari direktori/ SAMPLES/ PDB dan klik kiri lagi.

3.      Klik kiri arsip PDB5PTI.ENT, maka kotak Comments akan menampilkan baris-baris HEADER, COMPND, SOURCE, AUTHOR, REVDAT, JRNL, dan REMARK dari arsip PDB Brookhaven itu (Gambar 66).

Gambar 66

4.      Klik kiri sekali lagi atau klik kiri tombol Open, maka pada ruang kerja akan muncul struktur BPTI. Hilangkan atom hidrogen dan label atomnya, maka diperoleh Gambar 67. Keterangan khusus tentang polipeptida itu akan tertera pada status line.

Gambar 67

Menghilangkan Molekul Air

            Struktur BPTI pada Gambar 67 sangat rumit, dan perlu disederhanakan dengan menghilangkan molekul-molekul air yang ada. Mula-mula, Anda klik kiri Select-Molecules, lalu gerakan kursor Selection tool ke atas salah satu atom atau ikatan pada molekul BPTI dan klik kiri lagi, maka molekul BPTI terpilih. Komplemenkan pilihan itu dengan mengklik kiri Select-Complement Selection, maka pilihan atas molekul BPTI akan digantikan oleh pilihan atas molekul-molekul air. Hilangkan pilihan itu dengan klik kiri Edit-Clear-Yes untuk memperoleh tampilan seperti pada gambar 68. Prosedur ini serupa dengan yang Anda lakukan pada subbab ‘Visualisasi Hanya Rantai Samping’.

Gambar 68

            Untuk menghindari modifikasi arsip PDB untuk BPTI, simpanlah struktur BPTI yang sedang Anda modifikasi dalam arsip polipeptida 3.hin pada direktori Latihan. (Gunakan File-Save As!!!) Setelah itu, Anda visualisasikan struktur primer (tulang punggung) BPTI seperti pada Gambar 69.

Gambar 69

Menampilakan Alfa Heliks

            Residu 47-55 dalam molekul BPTI membentuk konformasi alfa heliks. Untuk menampilkannya, digunakan prosedur berikut ini :

1.      Batalkan pilihan sebelumnya, lau klik kiri Select-Residues dan pastikan bahwa item Muliple Selection aktif.

2.      Bukalah kotak dialog Select dengan megklik kiri Select-Select.

3.      Klk kiri tombol radio By Number, lalu ketikkan '47' pada kotak teks >= dan '55' pada kotak <=. Kilik kiri OK, maka residu 47-55 akan ditandai dengan highlight.

4.      Tampilkan hanya kesembilan reidu terpilih dengan mengklik kiri Display-Show Selection Only pindahkan mereka ketengah-tengah ruang kerja.

5.      Geser dan putarlah itusehinggan Anda seolah-olah melihatnya dari atas, untuk memperlihatkan struktur alfa heliks (gambar 70).

Gambar 70

Menggambarkan Jembatan Disulfida

            Polipeptida BPTI memilki residu sistin yang membentuk tautan-silang disulfide kovalen. Untuk menampilkannya, digunakan prosedur beikut ini :

1.      Batalkan pilihan sebelumnya, lalu tampilkan kembali keseluruhan molekul BPTI ditengah- tengah ruang kerja dengan klik kiri Display-Show All lalu Display-Scale to Fit.

2.      Buatlah daerah pemilihan persegi panjang atau ligkaran dimulai dari daerah kosong sedemikian rupa sehingga residu-residu sistin yang ada di sisi kanan bawah molekul (berwarna kuning) tercakup di dalamnya (gambar 71).

Pada status line akan tertera bahwa residu CYX 14 (dan juga beberapa residu tetangga yang ikut terbawa) telah terpilih. Letakkan pilihan itu ke tengah-tengah ruang kerja, lalu beri label lambang unsur .

Gambar 71

3.      Putar zoom perlahan-lahan sampai ikatan -S-S- mudah diidentifikasi (gambar 72).

Gambar 72

Menampilkan Struktur Cincin

            Melalui jembatan disulfide antara residu CYX 14 dan CYX 38, terbentuk cincin yang dapat ditamplkan dengan prosedur berikut :

1.      Batalkan pilihan sebelumnya, lalu klik kiri Select Atoma.

2.      Klik kiri dua kali kursor Selection tool pada tengah-tengah ikatan –S-S-, aka struktur cincin yang dibentuk oleh jembatan disulfida akan terpilih.

3.      Tampilakn hanya pilihan itu dengan mengklik kiri Display-Show Selection Only.

4.      Letkkan pilihan itu ke tengah-tengah ruang kerja, lalu beri label nama da urutan residu.

5.      Putarlah cincin itu agar tampak seperti pada gambar 73.

Gambar 72

Menampilkan Ikatan Hidrogen

           Batalkan pilihan atas cincin, lalu hilangkan label atom dan tampilkan kembali keseluruhan molekul BPTI di tengah-tengah ruang kerja. Untuk menampilkan ikatan hidrogen pada molekul itu, seperti pada BAB IV, atom-atom hidrogen harus ditampilkan dulu dengan mengklik kiri Display-Show Hydrogen. Setelah itu, klik kiri Display-Show Hydrogen Bonds, dilanjutkan dengan mengklik kiri Display-Recompute H Bonds. Ikatan-ikatan hidrogen dalam sistem akan ditampilkan sebagai garis putus-putus Zoom sampai semua ikatan hidrogen tampak jelas (Gambar 74).

Ikatan hidrogen

 

Gambar 73

 Memutar Sebuah Rantai Samping

           Sebelumnya, lakukan mutagenesis terarah residu ALA 58 dengan VAL, GLY 57 dengan lebih mudah, gunakan cara seperti pada subbab 'Menampilkan Alfa Heliks'). Klik kanan untuk membatalkan pilihan terakhir, lalu klik kiri Select-Atoma, dan posisikan struktur menjadi seperti Gambar 75.

           Pilihlah rantai samping VAL dengan mengklik kiri dua kali sisi C_β pada ikatan C_α-C_β dari reidu itu (Gambar 76). Setelah itu, putarlah menjadi seperti pada gambar 77 dengan cara menyeret kursor Z rotation tool secara horizontal.